第九章细胞骨架
用电子显微镜观察经非离子去垢网架结构通常称为细胞骨架（cytoskeleton）。细胞骨架包括微丝（microfilament，MF）、微管（microtube，MT）和中间丝（intermediate filament，IF）3种结构组分，他们都是由相应的蛋白亚基组装而成。 第一节微丝与细胞运动
微丝又称肌动蛋白丝（actin filament）或纤维状肌动蛋白（fibrous actin，F-actin），这种直径为7nm的细胞骨架存在于所有真核细胞中。5460中国同学录
微丝网格的空间结构与功能取决于所结合的微丝结合蛋白（miceofilament-associated proteins）的种类。
细胞内微丝的组装和去组装的动力学过程与细胞突起（微绒毛、伪足）的形成、细胞质分裂、细胞内物质运输、肌肉收缩、吞噬作用、细胞迁移等多种细胞运动过程相关。
石点头
一、微丝的组成及其组装
（一）结构与成分
微丝的主要结构成分是肌动蛋白（actin）。
肌动蛋白在细胞内有两种存在形式，即肌动蛋白单体（又称球状肌动蛋白，G-actin）和由单体组装而成的纤维状肌动蛋白。初中英语词汇教学
肌动蛋白在生物进化过程中是高度保守的。
（二）微丝的组装及动力学特征
肌动蛋白单体组装称微丝的过程大体上可以分为几个阶段：第一个阶段是成核反应，即形成至少有2~3个肌动蛋白单体组成的寡聚体，然后开始多聚体的组装。第二个阶段是纤维的延长。
在体外组装过程中有时可见到微丝的正极由于肌动蛋白亚基的不断添加二延长，而负极则由于肌动蛋白亚基去组装而缩短，这一现象称为踏车行为（treadmilling）。
（三）影响微丝组装的特异物
一些药物可以影响肌动蛋白的组装和去组装，从而影响细胞内微丝网格的结构。
细胞松弛素（cytochalasin），与微丝结合后可以将微丝切断，并结合在微丝末端阻抑肌动蛋白在该部位的聚合，但对微丝的解聚没有明显的影响。
鬼笔环肽（philloidin），与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白单体结合，对微丝的解聚有抑制作用。
二、微丝网格动态结构的调节与细胞运动
（一）非肌肉细胞内微丝和结合蛋白
事实上，在大多数非肌细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续的进行组装和去组装。微丝的这种动态不稳定性与细胞形态的维持及细胞运动有密切的关系。
体内肌动蛋白的组装在两个水平上受到微丝结合蛋白的调节：①可溶性肌动蛋白的存在状态。②微丝结合蛋白的种类及其存在状态。
末日的回响
在细胞内，可溶性的肌动蛋白单体和纤维状肌动蛋白的比例大体是1:1。
（二）细胞皮层
细胞内大部分微丝都集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并有微丝结合蛋白交联称胶状三位网格结构，该区域通常称为细胞皮层（cell cortex）。
皮层内一些微丝还与细胞质膜上的蛋白有连接，使膜蛋白的流动性受到某种程度上的限制。
皮层内弥补的微丝网格可以为细胞质膜提供强度和人性，有助于维持细胞形状。
细胞的多种运动与皮层内肌动蛋白和溶胶态或凝胶太转化相关。
（三）应力纤维
体外培养细胞在基质表面铺展时，常在细胞质膜的特定区域与基质之间形成紧密黏附的黏着斑。在紧贴黏着斑的细胞质膜内侧有大量的微丝紧密排列成束，这种微丝束称为应力纤维（stress fiber）。
应力纤维是真核细胞内广泛存在的微丝束结构。
单细胞受到外界刺激开始运动时，细胞内的引力香味将发生变化或消失。
（四）细胞伪足的形成与迁移运动
细胞迁移运动并不涉及肌球蛋白的活动，而仅仅是通过肌动蛋白的聚合以及其他细胞结构组分的相互作用来实现的。 细胞在基质或相邻细胞表面的迁移过程通常包括以下几个相继发生的事件：首先是细胞表面在它运动方向的前端伸出突起；第二是细胞伸出的突起与机制之间形成新的锚定位点，使突起附着在基质表面；第三是细胞以附着点
为支点向前移动；最后，位于细胞后部的附着点与基质脱离，细胞的尾部前移。
片状伪足（lamellipodium）常呈波形运动，在其前端还有一些比较纤细的突起，称为丝状伪足（filopodium）。
片状伪足和丝状伪足的形成有赖于肌动蛋白和聚合，肌动蛋白聚合产生推动细胞运动的力。
（五）微绒毛
在小肠上皮细胞微绒毛（microvili）的轴心，所有的微丝平行排列，高度有序的微丝束正极向微绒毛的顶端，微丝束下端终止于端网结构（terminal web）。微丝束对微绒毛的形态起支持作用。
（六）胞质分裂环
胞质分裂环是有丝分裂末期在两个即将分裂的子细胞之间产生一个对细胞质起收缩作用的环。
三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
罗隆基分子马达（molecular motor）主要是指依赖于微管的驱动蛋白（kinesin）、动力蛋白（dynein）和依赖于微丝的肌球蛋白（myosin）这三类蛋白质超家族的成员。
（一）Ⅱ型肌球蛋白
Ⅱ型肌球蛋白分子存在于多种细胞。
在肌细胞中，Ⅱ型肌球蛋白组装成肌原纤维的粗丝，其含量约占肌细胞总蛋白的一半。
在非肌细胞中，Ⅱ型肌球蛋白参与胞质分裂过程中收缩环的形成和张力纤维的活动。
典型的Ⅱ型肌球蛋白分子包含2条重链和4条轻链，形成一个高度不对称的结构。每条重链的相对分子质量为220*103，2条重链卷曲盘绕形成直径2nm，长约140nm的双股α-螺旋。
Ⅱ型肌球蛋白分子的尾部主要起结构作用。
（二）非传统类型的肌球蛋白（P275 图9-10）
（P276图9-12）Ⅰ型肌球蛋白分子的结构，其头部结构域也能与肌球蛋白丝结合，并存在ATP存在时沿微丝运动。
Ⅴ型肌球蛋白分子是一类二聚体马达蛋白，具有两个头部。
从细胞中分离到一些膜泡表面既有依赖于微管的阿马达蛋白，也有依赖于微丝的非传统类型的肌球蛋白。
在植物花粉管中，物质运输似乎主要依赖于微丝进行。
四、肌细胞的收缩运动
（一）肌纤维的结构
骨骼肌细胞又称肌纤维，是在胚胎期由大量的单核成肌细胞融合而成，但细胞核仁保留在肌纤维内。
每根肌原纤维由称为肌节（sarcomere）的收缩单元呈线性重复排列而成。
肌原纤维的带状条纹由不同的粗（肌丝）细（肌丝）的纤维以十分有序的方式组装在一起。粗肌丝的成分是肌球蛋白；细肌丝的主要成分是肌蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。
盗窃罪的构成要件肌原纤维中突出于粗肌丝表面的肌球蛋白的头部可与细肌丝上肌动蛋白亚基结合，构成粗丝与细丝之间的横桥。
原肌球蛋白（tropomyosin，Tm）在肌细胞中占总蛋白的5%~10%，相对分子质量为64*103，分子长度为40nm，由两条平行的多肽链形成α螺旋构型。
原肌球蛋白位于肌动蛋白组成的细丝的螺旋沟内，一个T末端长度相当于7个肌动蛋白单体，对肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合行使调节作用。
肌钙蛋白（troponin，Tn）相对分子质量为80*103，含3个亚基，其中肌钙蛋白-C（Tn-C）能与Ca2+结合，肌钙蛋白-T（Tn-T）与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白-I（Tn-I）能抑制肌球蛋白马达结构域的ATPase的活性向肌动蛋白丝锚定于Z盘或质膜上的蛋白有：①CapZ，②α-辅肌动蛋白是骨骼肌Z盘、平滑肌细胞质板及心肌闰盘的主要成分之一，课横向连接微丝成束，③纽蛋白见于平滑肌细胞质板、心肌闰盘，介导微丝与细胞质膜结合。
在肌节中起结构作用的蛋白还有：①肌联蛋白（connectin）；②半肌动蛋白（nebulin）；③肌营养不良蛋白。（二）肌肉收缩的滑动模型
肌肉收缩是由肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的新队滑动所致。由神经冲动引发的肌肉收缩基本过程：1、动作电位的产生；2、Ca2+的释放；3、原肌球蛋白位移；4、肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动；5、Ca2+的回收。
第二节微管及其功能
一、微管的结构组成与极性
微管有微管蛋白亚基组装而成。每个微管蛋白业绩都是由2个非常相似的球状蛋白（α-微管蛋白和β-微管蛋白）结合而成的异二聚体、这种αβ-微管蛋白二聚体是细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式，也是微管组装的基本结构单位。（P281）
结构上的不对称也导致了微管组装时微管蛋白二聚体在两端聚合速度上的差异，通常将组装较快的一段称为正极（plus end），而另一端称为负极（minus end）。
微管的极性与微管的动态性质及功能密切相关。从结构上看，细胞内的微管有3种类型，它们是单管（如细胞质微管或纺锤体微管）、二联管（存在于纤毛或鞭毛的轴丝微管）和三联管（存在于中心体或基体的微管）。
